Détails

Nouvelle méthode de purification de protéines recombinantes

CONTEXTE

Les procédés de production de protéines recombinantes représentent aujourd’hui un des axes clé de la bio-industrie. Malgré cela, la purification de ces protéines reste encore dans l’attente d’amélioration car cette étape représente notamment un coût très onéreux de la production pour une faible spécificité.

DESCRIPTION

La présente invention porte sur un nouveau tag destiné à être fusionné à une protéine recombinante d’intérêt dans le but de purifier celle-ci par chromatographie d’affinité. Ce système permet une purification sur colonne en une seule étape avec un taux très supérieur de pureté et un rendement similaire aux méthodes conventionnelles. De plus, l’élution s’effectue avec du lactose, composé peu couteux et non toxique.
L'efficacité du nouveau tag a été validée dans différents système de production de protéines de type procaryote (E. coli) et, est en cours d'études en systèmes eucaryotes (cellules de mammifères de type HEK notamment).
Exemples de protéines produites par cette méthode (Kriznik et al. Biotechnology Journal 2018) : une enzyme (thiorédoxine Trx1), un facteur de transcription (ESRa), un récepteur (TREM1) produit de manière insoluble habituellement (obtention de la solubilité : Carasco et al. Cellular and Molecular Immunology 2018)…

AVANTAGES COMPETITIFS

  • Purification efficace de toutes types de protéines (de toutes origines et de tous poids) : production possible en système procaryote et bientôt eucaryote
  • Aide à la solubilisation des protéines d’intérêts
  • Méthode hautement spécifique (peu de contaminants), degré de pureté supérieur
  • Utilisation d'un tag facilement clivable et séparable de la protéine d'intérêt
  • Purification en une seule étape et peu coûteuse (élution par le lactose)
  • Pas de risque pour l’utilisateur
  • Impact environnemental prédit quasi nul (aucun composé toxique)

 

MARCHES ET APPLICATIONS

Biotechnologies : purification / détection de protéines recombinantes

 

STADE DE DEVELOPPEMENT

Technologie validée en système procaryote et en cours de développement en système eucaryote

EQUIPE DE RECHERCHE 

Laboratoire Ingénierie Moléculaire & Physiopathologie Articulaire (IMoPA) Université de Lorraine - CNRS

PROPRIETE INTELLECTUELLE
Brevet déposé en France (13 mai 2016) et à l'international PCT/FR2017/051140

 

PARTENARIAT RECHERCHE

Licence de Brevet

CONTACT

Daniel KIRCHHERR
Chargé de Développement
+33 (0)7 76 16 66 90
daniel.kirchherr@sayens.fr

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New method for purifying recombinant proteins

CONTEXT 

Recombinant protein production processes are actually a key focus of the bio-industry. Despite this, the purification of these proteins is still awaiting improvements because this step represents a very expensive cost of production for a low specificity.

DESCRIPTION

This invention concerns a new protein tag to be linked to a recombinant protein of interest in order to purify it by affinity chromatography. This system allows a one-step column purification with a much higher purity rate and a similar yield to conventional methods. In addition, elution is carried out with inexpensive and non-toxic lactose.
The effectiveness of the new tag has been validated in different prokaryotic-type protein production systems (E. coli) and is currently being studied in eukaryotic systems (HEK-type mammalian cells particularly).
Examples of proteins produced by this method (Kriznik et al. Biotechnology Journal 2018): an enzyme (thioredoxin Trx1), a transcription factor (ESRα), a receptor (TREM1) usually produced in an insoluble manner (solubility obtainment: Carasco et al. Cellular and Molecular Immunology 2018)...

COMPETITIVE ADVANTAGES 

  • Efficient purification of all types of proteins (all origins and all weights): possible production in the prokaryotic system and soon eukaryotic
  • It helps to solubilize proteins of interest usually insoluble
  • Highly specific method (low contaminant content), higher purity rate
  • Use of a tag easily cleavable and separable from the protein of interest
  • One-step, low-cost purification (lactose elution)
  • No risk for the user
  • Near-zero environmental impact predicted (no toxic compounds)

MARKETS & APPLICATIONS 
Biotechnology: purification / detection of recombinant proteins

DEVELOPMENT STAGE
Technology validated in prokaryotic system and under development in eukaryotic system

RESEARCH TEAM 

Laboratory "Ingénierie Moléculaire & Physiopathologie Articulaire" (IMoPA) University of Lorraine - CNRS

INTELLECTUAL PROPERTY 
Patent registered on May 13th, 2016 (PCT/FR2017/051140)

TARGET PARTNERSHIP

Patent licensing

CONTACT 

Daniel KIRCHHERR
Business Development Manager
+33 (0)7 76 16 66 90
daniel.kirchherr@sayens.fr

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